Daniel Otzen

Ph.d., professor MSO

 Født 1969 i Sønderborg, student fra Rødkilde Gymnasium og bosiddende i Aarhus kommune.

Daniel Otzen

Fagområde:

Biofysik og molekylærbiologi.

Institution:

Aarhus Universitet, iNANO og Institut for Molekylærbiologi og Genetik,

Gustav Wieds Vej 14, 8000 Aarhus C.

Kontaktoplysninger:

Daniel Otzen. Telefon: 2072 5238, e-mail: dao@inano.au.dk

Kan du give en kort beskrivelse af dit forskningsområde?

Jeg arbejder med proteinmolekylers evne til at gå sammen og organisere sig selv i større strukturer. Det har stor betydning indenfor sygdomsbekæmpelse, hvor proteinsammenklumpninger kaldt amyloider eller  fibriller i hjernen fører til neurodegenerative sygdomme som Alzheimer’s og Parkinson’s. Proteinsammenklumpninger kan også medføre blindhed, når de dannes i hornhinden  og forhindrer lys i at nå ind til nethinden. I alle disse situationer forsøger vi at forstå, hvad der får proteinerne til at starte denne proces, hvorfor processen kan dræbe celler, og hvordan vi kan forhindre det. Jeg undersøger også, hvordan disse sammenklumpninger kan bruges til nyttige formål,  mere konkret  hvordan bakterier er i stand til at kontrollere denne fibrilleringsproces  og udnytte den til f.eks. dannelse af bakterielle samfund. Jeg er også fascineret  af, hvordan vi kan udløse og kontrollere proteinassocieringer gennem småmolekyler som fedtsyrer og overfladeaktive stoffer, der i sig selv danner større strukturer og som går sammen med proteiner i større komplekser. Der er store perspektiver i at bruge disse komplekser til at lagre og overføre andre stoffer til f.eks. molekylær overførsel af lægemidler eller transport af fødevarer og antibiotika. 

Hvad er de forskningsmæssige udfordringer og perspektiver?

Det er en kæmpe udfordring at udvikle effektive måder til at bekæmpe neurodegenerative sygdomme – og det er samtidig en utrolig vigtig samfundsmæssig udfordring. Vores samfunds aldring gør disse demensrelaterede sygdomme til en forfærdelig menneskelig  og økonomisk  bombe under hele vores velfærdssystem, og det er derfor meget vigtigt at finde måder at behandle sygdommene på. Selvom vi efterhånden har stor forståelse for de molekylære processer, der sætter sammenklumpningerne i gang, er det stadig meget vanskeligt  at føje vores forståelse  ind i det større  medicinske  sammenhæng, det vil sige at forstå helt konkret,  hvordan disse sammenklumpninger påvirker  de enkelte celler,  og hvordan celledøden påvirker hjernen. Det forskes der intensivt i over hele verden, både på universiteter og i lægemiddelvirksomheder, men vi har endnu til gode at se en effektiv kur. Der er også store udfordringer i at diagnosticere sygdommene så tidligt  som muligt,  gerne ved at kunne detektere  disse aggregater lige så snart de kommer over en vis tærskelværdi i koncentration. Samtidig er det en meget spændende tankegang ikke bare at ”reparere” dysfunktionelle processer men at udnytte dem til nye indsatsområder. Kan vi lære af naturens evne til at kontrollere proteiners opbygning til f.eks. selv at konstruere molekylære robotter til at klare teknologiske udfordringer indenfor klima, transport og produktion? 

Hvordan opstod interessen for netop dette forskningsfelt?

Jeg kom ind i kemiens verden som 11-årig, da jeg fik et kemi-sæt i fødselsdagsgave, og i mange år elskede jeg at rode med opløsninger og blande ting sammen, der skiftede farve og boblede. Proteiner er normalt ikke særligt farverige og boblende, men de spiller en fuldstændig central rolle i alt liv som ”naturens robotter”. Min kandidatvejleder på Aarhus Universitet, Brian Clark, hjalp mig til Cambridge Universitet, hvor mine ph.d.-studier hos Sir Alan Fersht gik ud på at undersøge proteiners evne til at folde. Jeg blev helt fascineret af proteiners utrolige evne til at ”skifte ham” og gå fra den ene struktur til den anden; det er en meget kompliceret proces, som ikke desto mindre kan beskrives med nogle relativt simple begreber og så en hel masse djævelske detaljer. Lige siden har jeg arbejdet med denne ”strukturakrobatik”, både som kemiker  på Novozymes (i to år, blandt andet med vaskepulverenzymer og deres evne til at fungere under krasse betingelser)  og som universitetsforsker på Lunds Universitet,  Aalborg Universitet  og nu Aarhus Universitet. Proteiner er netop så enestående smidige i deres strukturer, at der altid vil være nye facetter i deres opførsel, som vi vil kunne gå på opdagelse i, forundres over og bruge til nyttige formål (som langt fra altid er åbenlyse at se, når man starter forskningsprocessen!). 

Hvordan vil du anvende EliteForsk-prisen?

Hædersgaven er et dejligt tilskud til dagligdagen. Vi har besluttet os for at øremærke en mindre del af beløbet til personlige  oplevelser, både oplevelser for vores børn efter eget valg (blandt andet et designkursus til min ældste datter og rideundervisning til min yngste) og en storbyferie. Vores hus kræver også en vis opmærksomhed – og så er der altid banklån, der kan bankes ned. Rådighedsbeløbet er en fantastisk gave til min forskning, fordi den netop ikke er øremærket til en bestemt forskningsindsats. Det vil give mig mulighed for at ansætte en god medarbejder til at forfølge nogle halvvilde forskningsideer (selvfølgelig indenfor proteinstrukturændringer) og i øvrigt tage på forskningsrejser, når der er brug for det. 

Hvad er din reaktion på at have vundet en af de største forskningspriser i Danmark?

Jeg er utrolig beæret og taknemmelig, ikke mindst over for min institution iNANO og Aarhus Universitet for at indstille mig til prisen. Der er mange fremragende forskere  i Danmark, og jeg kan snildt tænke på en håndfuld bare indenfor biofysik og molekylærbiologi, som fortjener det lige så meget som mig. Jeg er også meget glad for at se det som en anerkendelse af den indsats, som min forskningsgruppe udfører. Noget af det allerbedste i mit arbejde er at være omgivet af begavede, morsomme og engagerede unge mennesker,  som brænder for forskning. Det er et stort privilegium at inspirere  og vejlede dem og at se dem udvikle sig til fremragende forskere,  hver på deres egen måde – og samtidig er det helt umuligt at lave god forskning, med mindre man har gode medarbejdere til at udføre ideer, som vi udtænker i fællesskab. Som de fleste andre gruppeledere laver jeg selv så godt som intet eksperimentelt arbejde selv, når tiden også skal bruges til at vejlede og planlægge forskning foruden undervisning og administration. 

Kan du fortælle lidt om mennesket bag forskeren?

Mit arbejde og min familie  fylder så godt som det hele i tilværelsen, og det er jeg kun glad for. Jeg bor i Hasle indenfor cykleafstand fra universitetet, så jeg kan komme hurtigt på arbejde. Både min kone Ane og jeg har børn fra tidligere ægteskaber (Anes drenge Jacob og Jonathan er 15 og 14, mens mine piger Elizabeth og Victoria er 11 og 9), og det er en spændende udfordring at dele livet med hinanden og vores børn på den præmis. Heldigvis giver mit arbejde mig stor frihed til at være meget fleksibel og tilgodese de forskellige behov. Jeg kan arbejde, hvor som helst jeg har min computer og netforbindelse. Mine kolleger både i Danmark og udlandet er også gode venner, og det er en stor glæde at være sammen med dem til konferencer og andre møder. Jeg afbalancerer arbejde og familie med daglig intensiv (men kortvarig) motion, forsøg på god madlavning og af og til ligefrem lidt klaverspil (nogle gange tilsat lidt ubehjælpsom lyrik). Og så er jeg stor fan af Breaking Bad, House of Cards og andre gode Netflix serier! 

ARGUMENTATION FOR TILDELING AF PRIS:

Daniel Erik Otzen forsker  inden for molekylær biofysik og har bidraget  markant  inden for forståelsen og betydningen af proteiners opførsel, herunder særligt proteinfoldning. Daniel Otzen arbejder interdisciplinært frem mod opstilling af modeller baseret på spektroskopiske data, som beskriver  dynamik og mekanismer på det molekylære niveau. Målet er fundamental indsigt, der kan anvendes som grundlag for at udvikle lægemidler til blandt andet behandling af Parkinsons sygdom.

Daniel Otzen er en international kapacitet inden for sit felt målt på forskningsmæssig impact og inviterede foredrag. Daniel Otzen har en imponerende publikationsaktivitet, der har resulteret i mere end 200 videnskabelige artikler, som tilsammen har opnået næsten 4800 citationer fra forskere i hele verden.

Daniel Otzen fik sin kandidatgrad fra Århus Universitet og sin ph.d. i proteinbiofysik fra Århus Universitet og Cambridge Universitet.  Efter ansættelser ved Novo Nordisk A/S og Lunds Universitet blev han ansat som lektor og siden professor ved Aalborg Universitet. Siden 2007 har han været professor ved Interdisciplinært Nanoscience Center ved Århus Universitet og leder der Protein Biofysik-gruppen.

Senest opdateret 02. februar 2015